分子レベルで世界を精査することは困難です。 しかし、動いている分子に焦点を合わせようとすることは、さらに困難な作業です。 今年のノーベル化学賞は、生命のごく小さなビルディングブロックを瞬間凍結し、それらを間近で研究する技術を開発した3人の科学者の業績を称えるものです。
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化学では、構造は分子の機能に強く関係していることが多いため、ウイルスから植物、ヒトに至るまでのあらゆる歩みを構成する構造を詳細に調べることにより、研究者は病気のより良い治療と治療に向けて取り組むことができます。
スウェーデン王立科学アカデミーのプレスリリースによると、この賞を発表したことは「写真は理解の鍵です」とのことです。
1930年代以来、電子顕微鏡（電子ビームを使用して物体の詳細をイメージングする）により、科学者は世界のごく小さな部分を垣間見ることができました。 しかし、この技術は生物の構造の研究に関しては理想的ではない、とローレル・ハマーズはサイエンス・ニュースで報告しています。
電子顕微鏡が適切に機能するためには、サンプルが真空内にある必要があります。真空は、生体組織を乾燥させ、科学者が研究したい構造の一部を歪める可能性があります。 サンプルには有害な放射線も照射されます。 X線結晶構造解析などのその他の手法では、対象の分子が厳密に結晶化された状態を維持する必要があるため、自然な状態の生命をイメージすることはできません。
スコットランドの分子生物学者であるリチャード・ヘンダーソンにとって、これらの制限は、生きた細胞を構成する分子を見るために単に実行不可能でした。 1970年代から、彼は電子顕微鏡を使用してタンパク質を原子レベルまでイメージングする技術を開発しました、とErik Stokstad of Scienceが報告しています。 顕微鏡は低倍率に設定されていたため、分子の繰り返しパターンをガイドとして使用して、後で高解像度の画像に編集できるぼやけた画像が作成されました。
しかし、サンプルが反復的でない場合はどうでしょうか？ そこでドイツの生物物理学者ヨアヒムフランクが入ってきました。彼は、非反復分子の鮮明な3次元画像を作成する処理技術を開発しました。 New York Timesの Kenneth Chang氏は、彼はさまざまな角度で低出力画像を撮影し、コンピューターを使用して類似のオブジェクトをグループ化し、それらを鮮明にして生体分子の3Dモデルを作成しました。
1980年代初頭、スイスの生物物理学者ジャック・デュボシェは、電子顕微鏡の真空下で湿ったサンプルを使用する方法を見つけました。 彼は、有機分子の周りの水をすばやく凍結できることを発見しました。これにより、真空が歪んで引き寄せられても、その形状と構造が維持されます。
ヘンダーソンは、ノーベルメディアのアダム・スミスとのインタビューで、クライオ電子顕微鏡法について述べています。
ワシントンポストの Ben Guarinoは、科学者たちが発見して以来、この手法の解像度を継続的に改善し、最小の有機分子のさらに詳細な画像を可能にすることに取り組んできました。 この技術は、分子生物学、さらには医学で広く使用されています。 たとえば、壊滅的なジカウイルスの流行をきっかけに、研究者は、低温電子顕微鏡を使用してウイルスの構造を迅速に特定することができました。
「この発見は、分子のGoogle Earthのようなものです」と、米国化学会のアリソンキャンベル会長は、STATのシャロンベグリーを報告しています。 この低温電子顕微鏡を使用して、研究者はズームインして地球上の生命の詳細を調べることができます。
